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<!DOCTYPE html>

<title>Cubilin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Cubilin</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Cubilin

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">3588 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O60494">O60494</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Kieferm%C3%A4uler" title="Kiefermäuler">Kiefermäuler</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Cubilin</b> (<a href="Gen" title="Gen">Gen</a>-Name: <i>CUBN</i>), auch <i>intrinsic factor-cobalamin receptor</i>, ist ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> in der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> mehrerer Gewebe und agiert als <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptor</a>. Es ist eines von zwei Hauptproteinen, die an der <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Endozytose</a> beteiligt sind. Cubilin kommt in allen <a href="Kieferm%C3%A4uler" title="Kiefermäuler">Kiefermäulern</a> und somit auch im Menschen vor. <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> am <i>CUBN</i>-Gen können Cubilinmangel, und dieser <a href="Proteinurie" title="Proteinurie">Proteinurie</a> und die seltene familiäre megaloblastäre <a href="An%C3%A4mie" title="Anämie">Anämie</a> Typ 1 (MGA1) verursachen.<sup id="cite_ref-u_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-u-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Cubilin kommt in Gewebetypen vor, die eine absorptive Funktion haben, wie <a href="Darmepithel" class="mw-redirect" title="Darmepithel">Darmepithel</a>, <a href="Nieren" class="mw-redirect" title="Nieren">Nierenepithel</a>, <a href="Galle" title="Galle">Gallenepithel</a> oder im <a href="Dottersack" title="Dottersack">Dottersack</a> des <a href="Embryo" title="Embryo">Embryos</a>. Cubilin bindet an der Außenseite der Membran an <a href="Transportprotein" title="Transportprotein">Transportproteine</a>, die <a href="Lipide" title="Lipide">Lipide</a>, <a href="Calcidiol" title="Calcidiol">Calcidiol</a>, <a href="Cobalamin" class="mw-redirect" title="Cobalamin">Cobalamin</a> und andere Stoffe transportieren, und hält diese Stoffe an der Zelle fest. Danach wird der Cubilin-Komplex als <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikel</a> ins Innere der Zelle verfrachtet.<sup id="cite_ref-u_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-u-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Cubilin bindet an den <a href="Intrinsischer_Faktor" title="Intrinsischer Faktor">Intrinsischer Faktor</a>:<a href="Cobalamin" class="mw-redirect" title="Cobalamin">Cobalamin</a>-Komplex im Darm, den Amnionless:Cobalamin-Komplex im Blut, an <a href="Freie_Leichtketten" title="Freie Leichtketten">leichte Immunglobulinketten</a>, <a href="Albumin" class="mw-redirect" title="Albumin">Albumin</a> und <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a>, den <a href="Vitamin-D-bindendes_Protein" title="Vitamin-D-bindendes Protein">DBP</a>:<a href="Calcidiol" title="Calcidiol">Calcidiol</a>-Komplex, sowie <a href="Apolipoprotein" class="mw-redirect" title="Apolipoprotein">Apolipoprotein</a> A1 und Uteroglobin im Uterus. Cubilin bildet mit LRP1 und LRP2 (<a href="Megalin" title="Megalin">Megalin</a>) einen Komplex. In jedem Fall wird <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a> für die Bindung benötigt. Die Bindung an Megalin führt zur <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Endozytose</a> des Membranabschnitts, und damit zur Aufnahme aller daran gebundenen Stoffe in die Zelle. Der Cubilin:Megalin-Komplex ist möglicherweise auch notwendig, um <a href="Gallenstein" title="Gallenstein">Gallensteine</a> zu verhindern.<sup id="cite_ref-u_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-u-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation">Regulation</h2></div>

<p>Die Aktivität und <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> von Cubilin und Megalin wird von <a href="Tretinoin" title="Tretinoin">Tretinoin</a> angeregt und ist daher in teilenden und Krebszellen erhöht. Die Expression von Cubilin in den Nieren ist im Alter erhöht, wahrscheinlich um die steigende Anzahl der Defekte an dem großen Protein auszugleichen.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Jassal/D’Eustachio/reactome.org: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-350186"><i>CUBN binds GC:25(OH)D – DBP:Calcidiol is sequestered by cubilin on the cell surface</i></a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-u-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-u_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u_1-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O60494">O60494</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Christensen EI, Nielsen R: <cite style="font-style:italic">Role of megalin and cubilin in renal physiology and pathophysiology</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol.</cite> 158. Jahrgang, 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1–22</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17729440?dopt=Abstract">PMID 17729440</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cubilin&rft.atitle=Role+of+megalin+and+cubilin+in+renal+physiology+and+pathophysiology&rft.au=Christensen+EI%2C+Nielsen+R&rft.btitle=Rev.+Physiol.+Biochem.+Pharmacol.&rft.date=2007&rft.genre=book&rft.pages=1-22&rft.pmid=17729440&rft.volume=158.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Tsaroucha AK, Chatzaki E, Lambropoulou M, <i>et al</i>: <cite style="font-style:italic">Megalin and cubilin in the human gallbladder epithelium</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clin. Exp. Med.</cite> 8. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, September 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>165–70</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s10238-008-0174-y">10.1007/s10238-008-0174-y</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18791690?dopt=Abstract">PMID 18791690</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cubilin&rft.atitle=Megalin+and+cubilin+in+the+human+gallbladder+epithelium&rft.au=Tsaroucha+AK%2C+Chatzaki+E%2C+Lambropoulou+M%2C+...&rft.date=2008-09&rft.doi=10.1007%2Fs10238-008-0174-y&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Clin.+Exp.+Med.&rft.pages=165-70&rft.pmid=18791690&rft.volume=8.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Kozyraki R, Gofflot F: <cite style="font-style:italic">Multiligand endocytosis and congenital defects: roles of cubilin, megalin and amnionless</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Curr. Pharm. Des.</cite> 13. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>29</span>, 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3038–46</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17979745?dopt=Abstract">PMID 17979745</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cubilin&rft.atitle=Multiligand+endocytosis+and+congenital+defects%3A+roles+of+cubilin%2C+megalin+and+amnionless&rft.au=Kozyraki+R%2C+Gofflot+F&rft.date=2007&rft.genre=journal&rft.issue=29&rft.jtitle=Curr.+Pharm.+Des.&rft.pages=3038-46&rft.pmid=17979745&rft.volume=13.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Chlon TM, Taffany DA, Welsh J, Rowling MJ: <cite style="font-style:italic">Retinoids modulate expression of the endocytic partners megalin, cubilin, and disabled-2 and uptake of vitamin D-binding protein in human mammary cells</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J. Nutr.</cite> 138. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7</span>, Juli 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1323–8</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18567755?dopt=Abstract">PMID 18567755</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2443692/">PMC 2443692</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cubilin&rft.atitle=Retinoids+modulate+expression+of+the+endocytic+partners+megalin%2C+cubilin%2C+and+disabled-2+and+uptake+of+vitamin+D-binding+protein+in+human+mammary+cells&rft.au=Chlon+TM%2C+Taffany+DA%2C+Welsh+J%2C+...&rft.date=2008-07&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=J.+Nutr.&rft.pages=1323-8&rft.pmc=2443692&rft.pmid=18567755&rft.volume=138.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Odera K, Goto S, Takahashi R: <cite style="font-style:italic">Age-related change of endocytic receptors megalin and cubilin in the kidney in rats</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biogerontology</cite>. 8. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5</span>, Oktober 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>505–15</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s10522-007-9093-7">10.1007/s10522-007-9093-7</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17453355?dopt=Abstract">PMID 17453355</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cubilin&rft.atitle=Age-related+change+of+endocytic+receptors+megalin+and+cubilin+in+the+kidney+in+rats&rft.au=Odera+K%2C+Goto+S%2C+Takahashi+R&rft.date=2007-10&rft.doi=10.1007%2Fs10522-007-9093-7&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Biogerontology&rft.pages=505-15&rft.pmid=17453355&rft.volume=8.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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